Colaboración al establecimiento de un módelo del control de la actividad de las enzimas lisosomales del leucocito polimorfonúclear humano

Por: Colaborador(es): Tipo de material: TextoTextoIdioma: Español Detalles de publicación: Caracas, VE : s.n, 1981.Descripción: 141 paginasOtro título:
  • Colaboration to establishment of a lysosomal enzyme activity control model of the human polymorphonuclear leukocyte
Tema(s): Nota de disertación: Tesis de grado (Magister Scientiarum en Ciencias Fisiológicas mención Bioquímica) -- Universidad Central de Venezuela. Facultad de Medicina. Comisión de Estudios de Postgrado, 1981. Resumen: Se estudio de la relación glicosaminoglicano: proteína en el lisosoma primario del luccocito polimorfonuclear humano, obteniéndose un valor para esta relación >1; además se determinaron los puntos isoeléctricos de 19 enzimas lisosómicas del leuccocito polimorfonuclear humano, hallándose un punto isoeléctrico promedio de 5,81. Esto confirma una presunción de un punto isoeléctrico >5,5 para estas enzimas, planteada en un modelo del control de la actividad digestiva del lisosoma del leucocito polimorfonuclear humano, propuesto por Avila y Convit (1976). Las enzimas lisosómicas, al pH intralisosómico (4 a 5), estarían cargadas positivamente , interactuando con los glicosaminoglicanos presentes en los lisosomas, quedando inhibidas. La correlación lineal permitió evidenciar, por lo menos para la heparina exógena, una tendencia (r=0,5150) a un aumento de la inhibición de la enzima lisosómica, por los glicosaminoglicanos exógenos, correlacionando un aumento de su punto isoeléctrico. Se determinaron los pesos moleculares de 14 enzimas lisosómicas del leuccocito polimorfonuclear humano, correlacionando éstos con la inhibición de las actividades de las enzimas por los glicosaminoglicanos exógenos. Se halló una tendencia a un aumento de la inhibición de las enzimas, por los glicosaminoglicanos, correlacionado con un aumento de los pesos moleculares de las mismas. Esto pudo ser evidenciado con el condroítin sulfato (r=0,6809); con la heparina, si bien se evidencia la misma tendencia, no es significativa. Se demostró mediante la cromatografía de afinidad, que la inhibición de las actividades de las enzimas lisosómicas, por glicosaminoglicanos exógenos, es debida a una interacción física entre las enzimas lisosómicas y los glicosaminoglicanos. No se logró encontrar actividades de las hidrolasas ácidas con una ubicación citosólica única. Se pensaba que las actividades de hidrolasas ácidas presentes en los lisosomas, debían tener puntos isoeléctricos más altos que las actividades correspondientes con ubicación citosólica. Al tener puntos isoeléctricos más altos las enzimas presentes en los lisosomas interactuarían más fuertemente, con los glicosaminoglicanos presentes en los lisosomas(AU)

Tesis de grado (Magister Scientiarum en Ciencias Fisiológicas mención Bioquímica) -- Universidad Central de Venezuela. Facultad de Medicina. Comisión de Estudios de Postgrado, 1981.

Se estudio de la relación glicosaminoglicano: proteína en el lisosoma primario del luccocito polimorfonuclear humano, obteniéndose un valor para esta relación >1; además se determinaron los puntos isoeléctricos de 19 enzimas lisosómicas del leuccocito polimorfonuclear humano, hallándose un punto isoeléctrico promedio de 5,81. Esto confirma una presunción de un punto isoeléctrico >5,5 para estas enzimas, planteada en un modelo del control de la actividad digestiva del lisosoma del leucocito polimorfonuclear humano, propuesto por Avila y Convit (1976). Las enzimas lisosómicas, al pH intralisosómico (4 a 5), estarían cargadas positivamente , interactuando con los glicosaminoglicanos presentes en los lisosomas, quedando inhibidas. La correlación lineal permitió evidenciar, por lo menos para la heparina exógena, una tendencia (r=0,5150) a un aumento de la inhibición de la enzima lisosómica, por los glicosaminoglicanos exógenos, correlacionando un aumento de su punto isoeléctrico. Se determinaron los pesos moleculares de 14 enzimas lisosómicas del leuccocito polimorfonuclear humano, correlacionando éstos con la inhibición de las actividades de las enzimas por los glicosaminoglicanos exógenos. Se halló una tendencia a un aumento de la inhibición de las enzimas, por los glicosaminoglicanos, correlacionado con un aumento de los pesos moleculares de las mismas. Esto pudo ser evidenciado con el condroítin sulfato (r=0,6809); con la heparina, si bien se evidencia la misma tendencia, no es significativa. Se demostró mediante la cromatografía de afinidad, que la inhibición de las actividades de las enzimas lisosómicas, por glicosaminoglicanos exógenos, es debida a una interacción física entre las enzimas lisosómicas y los glicosaminoglicanos. No se logró encontrar actividades de las hidrolasas ácidas con una ubicación citosólica única. Se pensaba que las actividades de hidrolasas ácidas presentes en los lisosomas, debían tener puntos isoeléctricos más altos que las actividades correspondientes con ubicación citosólica. Al tener puntos isoeléctricos más altos las enzimas presentes en los lisosomas interactuarían más fuertemente, con los glicosaminoglicanos presentes en los lisosomas(AU)

No hay comentarios en este titulo.

para colocar un comentario.